Intermolecular force
Fuerzas débiles que median las interacciones entre moléculas, esenciales en bioquímica.
Las fuerzas intermoleculares (FIM) son las fuerzas que median las interacciones entre moléculas, incluyendo atracciones y repulsiones electromagnéticas entre átomos, iones u otras partículas vecinas. Son débiles en comparación con las fuerzas intramoleculares, como los enlaces covalentes, pero ambos conjuntos de fuerzas son partes esenciales de los campos de fuerza utilizados en la mecánica molecular. La primera referencia a la naturaleza de las fuerzas microscópicas se encuentra en la obra de 1743 de Alexis Clairaut, Théorie de la figure de la Terre. Contribuciones posteriores de científicos como Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann y Pauling ayudaron a desarrollar la comprensión moderna.
Las fuerzas intermoleculares atractivas se clasifican en varios tipos: enlace de hidrógeno, fuerzas ion–dipolo e ion–dipolo inducido, enlaces catión–π, σ–π y π–π, fuerzas de van der Waals (fuerzas de Keesom, Debye y London), enlaces catión–catión y puentes salinos. La información sobre estas fuerzas se obtiene a partir de mediciones macroscópicas como la viscosidad y los datos de presión-volumen-temperatura, vinculados a aspectos microscópicos a través de coeficientes viriales y potenciales de pares intermoleculares como el potencial de Lennard-Jones. En el sentido más amplio, estas interacciones ocurren entre cualquier partícula donde no se forman enlaces químicos, aunque son cruciales en bioquímica, ya que las reacciones enzimáticas comienzan con interacciones intermoleculares débiles entre un sustrato y una enzima.
El enlace de hidrógeno implica la atracción entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un elemento altamente electronegativo (generalmente nitrógeno, oxígeno o flúor) y otro átomo altamente electronegativo. A menudo se describe como una fuerte interacción electrostática, pero también tiene características direccionales y produce distancias interatómicas más cortas que los radios de van der Waals. El número de enlaces de hidrógeno formados es igual al número de pares activos entre las moléculas donantes y aceptoras. El enlace de hidrógeno intermolecular explica el alto punto de ebullición del agua en comparación con otros hidruros del grupo 16, mientras que el enlace de hidrógeno intramolecular contribuye a las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de proteínas y ácidos nucleicos. Los puentes salinos, o pares iónicos, son atracciones no covalentes entre sitios catiónicos y aniónicos impulsadas por fuerzas electrostáticas; en medio acuoso, la asociación suele estar impulsada por la entropía y es endotérmica, con valores de ΔG alrededor de 5 a 6 kJ/mol para combinaciones 1:1 a fuerza iónica moderada, dependiendo de la fuerza iónica.
Quick Facts
- Relative strength
- Weaker than covalent bonds; ion–dipole bonding is not categorically stronger than hydrogen bonding
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Contexto y trasfondo
Las fuerzas intermoleculares se clasifican en varios tipos, incluidos el enlace de hidrógeno, las fuerzas ion–dipolo, las fuerzas de van der Waals (Keesom, Debye, London) y los puentes salinos. El enlace de hidrógeno implica la atracción entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a nitrógeno, oxígeno o flúor y otro átomo electronegativo; es direccional y más fuerte que las fuerzas de van der Waals. En el agua líquida, cada molécula de agua puede formar hasta cuatro enlaces de hidrógeno, pero no todos están activos en un momento dado debido al movimiento térmico, lo que aún contribuye al alto punto de ebullición del agua. El enlace de hidrógeno intramolecular es parcialmente responsable de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de proteínas y ácidos nucleicos.
Guía del lector
Las fuerzas intermoleculares son fundamentales para comprender las propiedades físicas de las sustancias, como los puntos de ebullición, la viscosidad y la solubilidad. Son cruciales en bioquímica y biología molecular, ya que todas las reacciones enzimáticas comienzan con interacciones intermoleculares débiles entre un sustrato y una enzima. Estas interacciones, aunque débiles individualmente, pueden conducir a una reestructuración significativa de los estados energéticos y a la ruptura o formación de enlaces covalentes. El estudio de las fuerzas intermoleculares vincula las mediciones macroscópicas (por ejemplo, datos PVT) con aspectos microscópicos a través de coeficientes viriales y potenciales de pares. Su importancia se extiende a la estructura de los polímeros, tanto sintéticos como naturales, y a la estabilidad de los iones en solución, como se observa en la entalpía de hidratación.
Fundamentos históricos y naturaleza de la fuerza
El concepto de fuerzas que actúan entre moléculas tiene profundas raíces en el pensamiento científico. La referencia más antigua conocida a la naturaleza de estas interacciones microscópicas aparece en el tratado de 1743 de Alexis Clairaut, Théorie de la figure de la Terre, publicado en París. A lo largo de los siglos siguientes, una notable estirpe de científicos —incluyendo a Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann y Pauling— contribuyó a comprender cómo las partículas se atraen y repelen entre sí a distancias más allá del enlace covalente. Las fuerzas intermoleculares, a veces llamadas fuerzas secundarias, son fundamentalmente de origen electromagnético, mediando la atracción o repulsión entre átomos, iones y moléculas vecinas. Son claramente más débiles que las fuerzas intramoleculares que mantienen unidos los átomos de una molécula a través de pares de electrones compartidos en enlaces covalentes. Sin embargo, ambas categorías de fuerza son componentes indispensables de los campos de fuerza empleados en la mecánica molecular, lo que subraya que incluso las interacciones débiles no son meras curiosidades académicas, sino herramientas prácticas para modelar la materia a escala molecular.
Taxonomía de las interacciones atractivas y su alcance biológico
El panorama de las fuerzas intermoleculares atractivas es notablemente diverso. El enlace de hidrógeno se encuentra en un extremo del espectro, mientras que las fuerzas de dispersión de London ocupan el otro. Entre ellos se encuentran las fuerzas ion–dipolo e ion–dipolo inducido, las interacciones de enlace catión–π, σ–π y π–π, las fuerzas de Keesom y Debye, el enlace catión–catión y los puentes salinos que se encuentran tanto en contextos proteicos como supramoleculares. Las fuerzas de van der Waals, un término colectivo, abarcan los componentes de Keesom, Debye y London. En la definición más amplia, cualquier interacción entre moléculas, átomos, iones o iones moleculares que no resulte en la formación de enlaces iónicos, covalentes o metálicos califica como intermolecular. Estas interacciones son significativamente más débiles que los enlaces covalentes y, por lo general, no causan una reestructuración importante de la estructura electrónica de las partículas participantes. Sin embargo, este límite no es absoluto: en las reacciones enzimáticas y catalíticas, múltiples interacciones débiles con una disposición espacial precisa en un sitio activo pueden impulsar colectivamente la ruptura y formación de enlaces covalentes, convirtiendo a las fuerzas intermoleculares en el primer paso esencial en bioquímica y biología molecular.
Enlace de hidrógeno: direccionalidad, agua y arquitectura molecular
El enlace de hidrógeno ocupa una posición especial entre las fuerzas intermoleculares. Surge cuando un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un elemento altamente electronegativo —típicamente nitrógeno, oxígeno o flúor— es atraído por otro átomo electronegativo que posee un par solitario. Si bien a menudo se describe como una fuerte interacción electrostática, el enlace de hidrógeno también muestra características similares a las covalentes: es direccional, más fuerte que las interacciones de van der Waals, produce distancias interatómicas más cortas que la suma de los radios de van der Waals e implica un número limitado de socios, una característica interpretable como una forma de valencia. La molécula donante aporta su hidrógeno, mientras que la aceptora proporciona el par solitario; el número de enlaces es igual al recuento común entre los hidrógenos disponibles y los pares solitarios. El agua ejemplifica esto maravillosamente: cada molécula posee cuatro sitios de enlace activos, y el enlace de hidrógeno intermolecular resultante explica el punto de ebullición anómalamente alto del agua de 100 °C en relación con otros hidruros del grupo 16. El enlace de hidrógeno intramolecular, por su parte, sustenta las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de proteínas y ácidos nucleicos, y da forma tanto a polímeros sintéticos como naturales.
Medición, potenciales de par y cuantificación termodinámica
La comprensión de las fuerzas intermoleculares une los mundos microscópico y macroscópico. Experimentalmente, la información sobre estas interacciones se extrae de mediciones macroscópicas de viscosidad, presión, volumen y temperatura —denominadas colectivamente datos PVT. La conexión con el comportamiento a escala molecular se establece a través de coeficientes viriales y potenciales de pares intermoleculares, incluidos el potencial de Mie, el potencial de Buckingham y el potencial de Lennard-Jones. Los puentes salinos, por ejemplo, pueden cuantificarse termodinámicamente: en solución acuosa a fuerza iónica moderada, la energía libre de asociación para un par anión–catión 1:1 se sitúa alrededor de 5 a 6 kJ/mol, en gran medida independiente del tamaño del ion o la polarizabilidad. Estos valores son aditivos y escalan aproximadamente de forma lineal con la carga; un par de fosfato con doble carga emparejado con un catión amonio con carga simple produce aproximadamente 10 kJ/mol. A fuerza iónica cero, la ecuación de Debye–Hückel predice un ΔG de 8 kJ/mol. Las interacciones dipolo–dipolo (Keesom), más fuertes que las fuerzas de London pero más débiles que la atracción ion–ion completa, impulsan a moléculas polares como HCl y cloroformo a alinear sus cargas parciales, reduciendo la energía potencial y produciendo una atracción neta.
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