Sarcomere

Un sarcomère, dont le nom vient des mots grecs pour « chair » et « partie », est la plus petite unité fonctionnelle du tissu musculaire strié. C'est le segment répété que l'on trouve entre deux stries Z. Les muscles squelettiques et cardiaques doivent leur aspect strié aux sarcomères, une caractéristique notée pour la première fois par Van Leeuwenhoek. Ces unités sont construites à partir de longs filaments protéiques fibreux qui glissent les uns sur les autres lors de la contraction ou de la relaxation musculaire.

Les muscles squelettiques sont constitués de cellules tubulaires appelées fibres musculaires, qui se forment pendant la myogenèse embryonnaire. Chaque fibre contient de nombreuses myofibrilles tubulaires, et ces myofibrilles sont faites de sarcomères répétés. Au microscope, les sarcomères apparaissent comme des bandes alternées sombres et claires. Une structure distincte, le costamère, relie le sarcomère à la membrane cellulaire (sarcolemme).

Deux protéines clés sont la myosine, qui forme le filament épais, et l'actine, qui forme le filament fin. La myosine possède une longue queue fibreuse et une tête globulaire qui se lie à l'actine ; la tête se lie également à l'ATP, la source d'énergie du mouvement. La myosine ne peut se fixer à l'actine que lorsque les ions calcium exposent les sites de liaison sur l'actine. Les molécules d'actine sont ancrées à la strie Z, qui définit les limites du sarcomère. D'autres bandes deviennent visibles lorsque le sarcomère est relâché. Les cellules musculaires lisses manquent de sarcomères dans leurs myofibrilles.

La strie Z (de l'allemand « zwischen », signifiant entre) apparaît comme une ligne sombre entre les bandes I sur les micrographies électroniques, ancrant les filaments d'actine. La bande I (isotrope) est la zone des filaments fins non chevauchés par les filaments épais. Vient ensuite la bande A (anisotrope), qui contient la longueur totale d'un seul filament épais et comprend à la fois les filaments épais et fins. À l'intérieur de la bande A se trouve la zone H (de l'allemand « heller », plus brillant), une région plus pâle où les filaments épais n'ont pas d'actine. Au centre de la zone H se trouve la strie M (de l'allemand « mittel », signifiant milieu), formée par des éléments du cytosquelette se reliant entre eux.

Les filaments d'actine sont le composant principal de la bande I et s'étendent dans la bande A. Les filaments de myosine sont bipolaires, traversent la bande A et sont réticulés au centre par la bande M. La protéine géante titine (connectine) s'étend de la strie Z, où elle se lie à la myosine, jusqu'à la bande M, en interagissant avec les filaments épais. La titine est la protéine la plus grande et la plus élastique de la nature, fournissant des sites de liaison et agissant comme une règle pour l'assemblage du sarcomère.

Une autre protéine géante, la nébuline, est censée courir le long des filaments fins et de la bande I, servant de règle pour l'assemblage des filaments fins. La strie Z et la bande M contiennent des protéines cruciales pour la stabilité du sarcomère. Dans le disque Z, l'alpha-actinine réticule l'actine et la titine. Dans la bande M, la myomésine et la protéine C réticulent la myosine et la partie de la titine située dans la bande M. La strie M lie également la créatine kinase, qui aide à convertir l'ADP et la phosphocréatine en ATP et en créatine.

La contraction musculaire résulte de l'interaction entre l'actine et la myosine dans la bande A, basée sur le modèle du filament glissant.

Pour la contraction, la protéine tropomyosine recouvre normalement les sites de liaison de la myosine sur l'actine. Pour se contracter, la tropomyosine doit se déplacer pour exposer ces sites. Les ions calcium se lient aux molécules de troponine C sur la tropomyosine, modifiant sa structure et révélant les sites de liaison. Les niveaux de calcium dans les cellules musculaires sont contrôlés par le réticulum sarcoplasmique, une forme spécialisée de réticulum endoplasmique.

Un motoneurone stimule une cellule musculaire en libérant de l'acétylcholine, qui traverse la jonction neuromusculaire et se lie aux récepteurs nicotiniques. Cela ouvre le récepteur, permettant l'afflux de sodium et générant un potentiel d'action. Le potentiel d'action se propage le long des tubules T jusqu'au réticulum sarcoplasmique. Là, la membrane dépolarisée active les canaux calciques de type L, qui sont étroitement associés aux récepteurs de la ryanodine sur le réticulum sarcoplasmique.

Le flux de calcium entrant provenant des canaux de type L déclenche la libération de davantage de calcium par les récepteurs de la ryanodine à partir du réticulum sarcoplasmique — un processus appelé libération de calcium induite par le calcium. On ne sait pas clairement si c'est l'ouverture physique des canaux de type L ou la présence de calcium elle-même qui ouvre les récepteurs de la ryanodine. Le calcium libéré permet aux têtes de myosine d'accéder aux sites de liaison de l'actine, permettant la contraction. La contraction se termine lorsque le calcium est éliminé.