Receptor (biochemistry)

En bioquímica y farmacología, los receptores son proteínas que reciben y transducen señales, integrándolas en los sistemas biológicos. Estas señales suelen ser mensajeros químicos que se unen a un receptor, produciendo respuestas fisiológicas como cambios en la actividad eléctrica de una célula. Por ejemplo, el neurotransmisor inhibidor GABA inhibe la actividad eléctrica neuronal al unirse a los receptores GABA. Las acciones de los receptores se pueden clasificar en tres tipos principales: transmitir la señal, amplificar el efecto de un solo ligando o integrar la señal en otra vía bioquímica.

Los receptores se clasifican por ubicación: los receptores de superficie celular (transmembrana) incluyen canales iónicos activados por ligando, receptores acoplados a proteínas G y receptores hormonales asociados a enzimas; los receptores intracelulares incluyen receptores citoplasmáticos y nucleares. Una molécula que se une a un receptor se denomina ligando, que puede ser una proteína, un péptido o una molécula pequeña como un neurotransmisor, hormona, fármaco, toxina o ion calcio.

Una sustancia producida endógenamente que se une a un receptor específico es su ligando endógeno; por ejemplo, la acetilcolina es el ligando endógeno del receptor nicotínico de acetilcolina, aunque la nicotina puede activarlo y el curare puede bloquearlo. Cada tipo de receptor se vincula a vías bioquímicas celulares específicas, y aunque muchos receptores existen en la mayoría de las células, cada uno se une solo a ligandos de una estructura particular, análogo a una cerradura y una llave.

Los receptores también se pueden clasificar por la propiedad del ligando, como quimiorreceptores, mecanorreceptores, fotorreceptores, magnetorreceptores y gasorreceptores. Sus estructuras son diversas: los canales iónicos activados por ligando tienen subunidades heteroméricas con dominios de unión al ligando extracelulares y cuatro hélices alfa transmembrana; los receptores acoplados a proteínas G, la familia más grande, tienen siete hélices alfa transmembrana y se acoplan a efectores intracelulares a través de proteínas G (heterotrímeros de subunidades α, β y γ); los receptores asociados a quinasas tienen un dominio de unión al ligando extracelular y un dominio enzimático intracelular unidos por una sola hélice transmembrana; los receptores nucleares, a menudo citoplasmáticos, migran al núcleo después de la unión, poseyendo una región de unión al ligando, un dominio de unión al ADN con dedos de zinc y un dominio N-terminal.