Receptor (biochemistry)

In der Biochemie und Pharmakologie sind Rezeptoren Proteine, die Signale empfangen und weiterleiten und sie in biologische Systeme integrieren. Diese Signale sind typischerweise chemische Botenstoffe, die an einen Rezeptor binden und physiologische Reaktionen wie Veränderungen der elektrischen Aktivität einer Zelle hervorrufen. Beispielsweise hemmt der inhibitorische Neurotransmitter GABA die neuronale elektrische Aktivität durch Bindung an GABA-Rezeptoren.

Rezeptorwirkungen lassen sich in drei Haupttypen einteilen: Weiterleitung des Signals, Verstärkung der Wirkung eines einzelnen Liganden oder Integration des Signals in einen anderen biochemischen Signalweg. Rezeptoren werden nach ihrer Lokalisation klassifiziert: Zelloberflächen- (Transmembran-) Rezeptoren umfassen ligandengesteuerte Ionenkanäle, G-Protein-gekoppelte Rezeptoren und enzymgekoppelte Hormonrezeptoren; intrazelluläre Rezeptoren umfassen cytoplasmatische und nukleäre Rezeptoren.

Ein Molekül, das an einen Rezeptor bindet, wird als Ligand bezeichnet, bei dem es sich um ein Protein, Peptid oder ein kleines Molekül wie einen Neurotransmitter, ein Hormon, ein Arzneimittel, ein Toxin oder ein Calciumion handeln kann. Eine körpereigene Substanz, die an einen spezifischen Rezeptor bindet, ist dessen endogener Ligand; zum Beispiel ist Acetylcholin der endogene Ligand für den nikotinischen Acetylcholinrezeptor, obwohl Nikotin ihn aktivieren und Curare ihn blockieren kann.

Jeder Rezeptortyp ist mit spezifischen zellulären biochemischen Signalwegen verbunden, und obwohl viele Rezeptoren in den meisten Zellen vorkommen, bindet jeder nur Liganden einer bestimmten Struktur, analog zu einem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Rezeptoren können auch nach der Ligandeneigenschaft klassifiziert werden, wie Chemorezeptoren, Mechanorezeptoren, Photorezeptoren, Magnetorezeptoren und Gasorezeptoren. Ihre Strukturen sind vielfältig: Ligandengesteuerte Ionenkanäle haben heteromere Untereinheiten mit extrazellulären Ligandenbindungsdomänen und vier transmembranen Alpha-Helices; G-Protein-gekoppelte Rezeptoren, die größte Familie, haben sieben transmembranen Alpha-Helices und koppeln über G-Proteine (Heterotrimere aus α-, β- und γ-Untereinheiten) an intrazelluläre Effektoren; Kinase-gekoppelte Rezeptoren haben eine extrazelluläre Ligandenbindungsdomäne und eine intrazelluläre enzymatische Domäne, die durch eine einzelne Transmembranhelix verbunden sind; nukleäre Rezeptoren, oft cytoplasmatisch, wandern nach der Bindung in den Zellkern und besitzen eine Ligandenbindungsregion, eine DNA-Bindungsdomäne mit Zinkfingern und eine N-terminale Domäne.