Microtubule

Mikrotubuli sind Biopolymere aus Tubulin, die Teil des Zytoskeletts sind und eukaryotischen Zellen Struktur und Form verleihen. Sie sind lange, hohle Zylinder aus polymerisierten α- und β-Tubulin-Dimeren, die typischerweise aus 13 Protofilamenten bestehen. Diese Dimere polymerisieren Ende an Ende zu linearen Protofilamenten, die sich seitlich zu einem Hohlrohr verbinden, das Längen von bis zu 50 Mikrometern erreichen kann, mit einem Außendurchmesser von 23 bis 27 nm und einem Innendurchmesser zwischen 11 und 15 nm.

Mikrotubuli haben eine ausgeprägte Polarität, die für ihre Funktion entscheidend ist: Das Ende mit exponierten β-Untereinheiten ist das schnell wachsende (+)-Ende, während das gegenüberliegende (−)-Ende exponierte α-Untereinheiten aufweist. Die seitliche Assoziation der Protofilamente erzeugt eine pseudo-helikale Struktur, am häufigsten eine „13-3“-Architektur, bei der das 13. Tubulin-Dimer mit dem nächsten mit einem vertikalen Versatz von drei Monomeren interagiert. Alternative Architekturen wie 11-3 oder 14-3 kommen seltener vor. Es gibt zwei Arten lateraler Wechselwirkungen zwischen Protofilamenten: das A-Typ-Gitter, bei dem α- und β-Untereinheiten über benachbarte Protofilamente hinweg interagieren, und das B-Typ-Gitter, bei dem gleichartige Untereinheiten interagieren; das B-Typ-Gitter ist die primäre Anordnung, obwohl eine Nahtstelle existiert, an der die Tubulin-Untereinheiten anders interagieren. Mikrotubuli werden durch Mikrotubuli-Organisationszentren nukleiert und organisiert, darunter Zentrosomen in tierischen Zellen, Basalkörper von Zilien und Flagellen sowie Spindelpolkörper in Pilzen. Sie dienen als Plattformen für intrazellulären Transport, der von Motorproteinen wie Dynein und Kinesin angetrieben wird, und sind an der Bewegung von sekretorischen Vesikeln, Organellen und makromolekularen Komplexen beteiligt. Während der Zellteilung bilden sie die mitotischen Spindeln, die Chromosomen auseinanderziehen. Die Mikrotubuli-Dynamik wird durch verschiedene Binde- und Trennproteine wie Katanin reguliert. Historisch gesehen wurden Tubulin-vermittelte Prozesse wie die Zellbewegung bereits 1677 von frühen Mikroskopikern wie Van Leeuwenhoek beobachtet, obwohl die faserige Natur von Flagellen erst später durch Elektronenmikroskopie und biochemische Studien bestätigt wurde. In-vitro-Assays für Motorproteine verwenden fluoreszenzmarkierte Mikrotubuli und videoverstärkte Mikroskopie, um Bewegungen zu verfolgen, die oft mit Kymographen analysiert werden. Ein Aktin-ähnliches Protein in Bacillus thuringiensis bildet eine mikrotubuliartige Nanoröhre, die an der Plasmid-Segregation beteiligt ist, und andere bakterielle Mikrotubuli haben einen Ring aus fünf Protofilamenten.